过氧化氢酶cat 过氧化氢酶的神奇功能，你get了吗？

众所周知，CAT可以分解过氧化氢。但是，它还有一个你可能不知道的神奇功能。别担心，我会为大家揭开它神秘的面纱。

什么是CAT？

1811年，德纳第首先发现了过氧化氢酶，它能降解过氧化氢。1900年，奥斯卡·勒夫命名过氧化氢酶，发现过氧化氢酶存在于大量的动植物中。1937年，詹姆斯·B·萨姆纳发现过氧化氢酶在牛肝中结晶，次年得到过氧化氢酶的分子量。1969年，牛过氧化氢酶的氨基酸序列被解析。1981年，过氧化氢酶的结构被解析。

所有可见和不可见的生物，只要能呼吸，几乎都含有过氧化氢，过氧化氢主要存在于植物的叶绿体、线粒体和内质网，以及动物的肝脏和红细胞中。它的酶活性是为机体提供抗氧化防御。

CAT是一种血红蛋白酶，存在于细胞的过氧化氢酶中，其结构根据来源不同而变化，在不同组织中活性水平不同。比如肝脏中过氧化氢的分解速率高于大脑或心脏等其他器官。

过氧化氢酶是过氧化物酶体的标志酶，约占过氧化物酶体总量的40%。它存在于已知动物的各种组织中，尤其是肝脏。

过氧化氢酶的意义

既然过氧化氢酶如此无处不在，它存在的意义是什么？

在食品工业中，过氧化氢酶用于去除制作奶酪的牛奶中的过氧化氢，也可用于食品包装，防止食品被氧化；在纺织行业，过氧化氢酶可以去除纺织品中的过氧化氢，保证成品不含过氧化物；美容行业，在面部护理液中加入过氧化氢酶和过氧化氢，增加上表皮细胞氧含量；在实验室中，以过氧化氢酶为工具，了解酶对反应速率的影响；过氧化氢还可以清洁隐形眼镜，过氧化氢酶可以去除浸泡过过氧化氢清洁剂的眼镜残留物。

猫的反应机制

CAT作用于过氧化氢的机理在于H2O2的歧化作用，即为了反应，两个H2O2必须先后与CAT相遇并与活性中心碰撞，H2O2浓度越高，反应越激烈。目前，过氧化氢酶催化过程主要分为以下两步:

H2O 2+Fe-E→H2O+O = Fe-E

H2O2 + O=Fe-E → H2O +铁-电子+氧

其中，“Fe-E”是指与酶结合的血红素基团的中心铁原子；Fe-E表示铁原子没有完全氧化成+V，而是接受了血红素的一些“支持电子”，是Fe -E的共振形式，相应地，反应式中的血红素表示为自由基阳离子.

质子之所以能在氧原子间转移，是因为过氧化氢进入活性位点，与酶的147位天冬酰胺残基和74位组氨酸残基相互作用。游离氧原子配位结合形成水分子和铁=氧..后者与第二个过氧化氢分子反应，再次形成Fe-E，生成水分子和氧气。

由于357位酪氨酸残基酚侧链的存在氧化为铁)，活性中心铁原子的反应性得到提高，其反应效率可能通过His74和Asn147与反应中间体的相互作用得到提高。一般情况下，反应速率由米氏方程决定。

接下来敲黑板，画重点:

除了过氧化氢，过氧化氢酶还可以氧化一些细胞毒性物质，如甲醇、甲酸、苯酚、乙醇等。氧化过程通过以下反应完成:

H2O2 + AH2 → 2H2O + A

虽然具体的反应机制还不清楚。

但是，这就是CAT的神奇功能，没错！CAT不仅具有过氧化物酶活性，催化过氧化氢反应，而且在过氧化氢存在下氧化其他小有毒物质，赶走小坏蛋。

鉴于这一神奇的特性，一些公司开发了一种利用过氧化物酶活性的检测试剂盒。如过氧化氢酶检测试剂盒，开曼公司货号700910。其原理是甲醇在CAT的催化下与过氧化氢反应生成甲醛和水，然后生成的甲醛由能与甲醛反应并显色的物质决定，并测定CAT的活性。

这样，虽然过氧化氢不稳定，但需要用过氧化氢酶的过氧化氢酶活性来测定过氧化氢酶，需要准确测定过氧化氢浓度。现在，这个问题完全可以避免。

看到这里，看到了，这个神奇的小家伙不仅能分解过氧化氢，还拥有一个神奇的技能——氧化其他小分子有毒物质。

但它也有宿敌，所有重金属离子都可以作为过氧化氢酶的非竞争性抑制。此外，作为过氧化氢酶的竞争性抑制剂，高毒性氰化物可以与酶中的血红素紧密结合，阻止酶的催化反应。

到目前为止，CAT的催化机制仍然是一个谜，所以仍然有许多事情需要我们去发现和理解。让我们关注我们的CAT检测试剂盒，一起开启新的知识之门！